W zależności od wzajemnego położenia centrum

Przedstawione dotychczas przykłady działania czynników alloeste- rycznych na aktywność enzymów ilustrowały działania negatywne, typu hamowania zwrotnego. Znane są przykłady pozytywnego działania tych czynników. Na przykład izoleucyna jest swoistym inhibitorem alloste- rycznym hydrolazy L-treoniny. Hydrolaza L-treoniny jest pierwszym enzymem w łańcuchu metabolicznym syntezy izoleucyny. Aktywność tego enzymu zahamowana dodatkiem izoleucyny jest prawie natychmiast przywracana przez inny aminokwas – walinę. Efekt waliny, przywracający aktywność katalityczną hydrolazy-L-treoniny, tłumaczy się modyfikacją trzeciorzędowej struktury centrum aktywnego, przez co dostępność substratu jest ponownie możliwa.

W zależności od wzajemnego położenia centrum aktywnego i miejsca allosterycznego enzymu efekty hamowania mogą mieć różny charakter. Jeżeli miejsce allosteryczne znajduje się w miejscu odpowiadającym centrum aktywnemu, oczywiście są one tworzone przez inne grupy czynne czy atomy, to zjawisko hamowania przez inhibitor allosteryczny będzie identyczne z inhibicją kompetycyjną. Inhibitor kompetycyjny będzie blokował jednocześnie centrum aktywne i miejsce allosteryczne, chociaż nie będzie zmieniał trzeciorzędowej struktury białka (ryc. 6.4). Hamowanie będzie miało także charakter allosteryczny i częściowo konkurencyjny przy niecałkowitym „nakładaniu się” miejsca allosterycznego z centrum aktywnym (ryc. 6B). Jeżeli oba miejsca są od siebie w pewnej odległości, wówczas przy działaniu inhibitora allosterycznego występuje tylko inhibicja alloesteryczna (ryc. 6C).

Leave a Reply