Hemoglobina

Najlepiej poznanym białkiem allosterycznym u wyższych organizmów jest hemoglobina. Hemoglobina jest tetramerem, w skład każdej podje- dnostki (protomeru) którego wchodzą: hem oraz jeden z dwu występu-jących łańcuchów polipeptydowych alfa lub beta. Hemoglobina ludzka składa się w stanach prawidłowych z dwóch protomerów zawierających

łańcuchy globinowe alfa oraz dwóch zawierających łańcuchy beta. Zdol-ność wiązania tlenu poza hemoglobiną wykazuje także mioglobina, bar-wnik mięśni. Mioglobina jest białkiem monomerycznym, składa się z hemu oraz łańcucha polipeptydowego identycznego jak w hemoglobinie. Porównanie kształtu krzywej dysocjacji tlenu hemoglobiny i mioglobiny (ryc. 7) wskazuje, że w przypadku hemoglobiny wiązanie tlenu nie odbywa się na zasadzie prostej absorpcji. Krzywa dysocjacji tlenu dla hemoglobiny przybiera kształt sigmoiclalny.

Hemoglobina oraz jej postać utlenowana – oksyhemoglobina wykazują pewne różnice nie tylko w powinowactwie do tlenu, ale różnią się m.in. formą kryształów i innymi cechami fizykochemicznymi. Analiza dyfrakcji promieni X, przeprowadzona przez Perutza i Kendrew, wykazała, że utlenowanie hemoglobiny zmienia uporządkowanie łańcuchów globinowych wzajemnie wobec siebie. W wyniku związania jednej z grup hemowych z tlenem dochodzi do zmiany w konformacji łańcuchów biał-kowych. W pozostałych grupach hemowych zwiększa się powinowactwo- do tlenu. Okazuje się, że z chwilą utlenowania hemoglobiny zmienia się wzajemne położenie protomerów. Dochodzi do zmniejszenia się odległości pomiędzy atomami żelaza hemu w łańcuchach beta o 0,65 nm a żelazem hemu łańcuchów alfa o 0,1 nm. W skali atomowej są to znaczne’ przemieszczenia. W przypadku hemoglobiny, białka czynnego biologicz

Leave a Reply