Budowa protomeru i dimeru

– centrum aktywne, gdzie dochodzi do wiązania enzymu z substra- tem, – miejsce allosteryczne, wiążące się z inhibitorem (lub efektorem) allosterycznym.

Budowa protomeru i dimeru karbamo- ilotransferazy asparaginianowej. Część zakreślona przedstawia podjednostkę regulacyjną, część biała – podjednostkę katalityczną (wg Changeux, Gerharta i Schachmana).

Charakter centrum aktywnego odpowiada za właściwości biologiczne enzymu. Miejsce allosteryczne wiąże się swoiście i odwracalnie z czyn-nikiem allosterycznym. Z chwilą połączenia miejsca allosterycznego z czynnikiem allosterycznym dochodzi do zmiany trzeciorzędowej struktury białka na całej jego długości i przestrzeni. Prowadzi to także do zmiany w „sfałdowaniu” cząsteczki enzymu w miejscu centrum aktywnego, przez co dostęp substratu do centrum aktywnego jest niemożliwy. Dowodem potwierdzającym istnienie dwóch osobnych miejsc czynnych w cząsteczce enzymu są m.in. badania nad budową i czynnością wyżej wymienionego enzymu – karbamoilotransferazy asparaginianowej. Enzym ten jest pierwszym kolejnym enzymem ciągu metabolicznego syntezy zasad pirymidynowych. Jego substratem jest asparagina, która w obecności fosforanu karbamoilu ulega karbamylacji.

Leave a Reply